Kemijska kinetika

Iz Wikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na navigaciju Idi na pretragu

Kemijska kinetika ili kinetika kemijskih reakcija je grana fizikalne kemije koja proučava zakonitosti tijeka kemijskih reakcija u vremenu , ovisnost tih pravilnosti o vanjskim uvjetima, kao i mehanizme kemijskih transformacija [1] .

Predmet kemijske kinetike je proučavanje svih čimbenika koji utječu na brzinu kako ukupnog procesa tako i svih međufaza.

Osnovni koncepti

Homogena reakcija je reakcija u kojoj su reaktanti u istoj fazi.

Heterogena reakcija - reakcija koja se događa na granicama faza - između plinovite tvari i otopine , između otopine i krutine, između krute i plinovite tvari.

Reakcija se naziva jednostavnom ako proizvod nastaje kao rezultat izravne interakcije molekula (čestica) reaktanata .

Reakcija se naziva složenom ako se konačni produkt dobije kao rezultat dvije ili više jednostavnih reakcija (elementarnih činova) s nastankom međuproizvoda [2] .

Brzina kemijske reakcije

Važan koncept u kemijskoj kinetici je brzina kemijske reakcije . Ova vrijednost određuje kako se koncentracija komponenti reakcije mijenja tijekom vremena. Brzina kemijske reakcije uvijek je pozitivna vrijednost, stoga, ako je određena početnom tvari (čija se koncentracija tijekom reakcije smanjuje), tada se rezultirajuća vrijednost množi s -1.
Na primjer, za reakciju, brzina se može izraziti na sljedeći način:

Godine 1865. N.N.Beketov i 1867. K.M. Guldberg iP. Waage formulirali su zakon djelovanja mase , prema kojem je brzina kemijske reakcije u svakom trenutku vremena proporcionalna koncentracijama reagensa podignutih na određene stupnjeve . Osim koncentracije, sljedeći čimbenici utječu na brzinu kemijske reakcije: priroda reaktanata, prisutnost katalizatora , temperatura ( van't Hoffovo pravilo ) i površina međupovršine .

Eksperimentalne metode kemijske kinetike

Eksperimentalne metode kemijske kinetike dijele se na kemijske , fizikalne , biokemijske , ovisno o načinu mjerenja količine tvari ili njezine koncentracije tijekom reakcije.

Kemijske metode uključuju kinetičke metode temeljene na tradicionalnim metodama kvantitativne kemijske analize - titrimetrijskoj , gravimetrijskoj itd.

U suvremenoj eksperimentalnoj kinetici razne spektralne metode spadaju među najčešće korištene fizikalne metode. Ove se metode temelje na mjerenjima, obično apsorpcijskih spektra reagensa ili proizvoda u ultraljubičastim , vidljivim i infracrvenim područjima . Spektri elektronske paramagnetske rezonancije (EPR) i nuklearne magnetske rezonancije (NMR) također se široko koriste [3] [ stranica nije navedena 656 dana ] .

Redoslijed kemijskih reakcija

Grafikon ovisnosti koncentracije reagensa A u reakciji A → B o vremenu za nulti red reakcije
Graf ovisnosti koncentracije reagensa A za prvi red reakcije
Grafikon ovisnosti koncentracije reagensa A za drugi red reakcije

Redoslijed reakcije za danu tvar je eksponent pri koncentraciji te tvari u kinetičkoj jednadžbi reakcije .

Reakcija nultog reda

Kinetička jednadžba je sljedeća:

Brzina reakcije nultog reda je konstantna tijekom vremena i ne ovisi o koncentraciji tvari koje reagiraju. Nulti red je karakterističan, na primjer, za heterogene reakcije ako je brzina difuzije reagensa na graničnu površinu niža od brzine njihove kemijske transformacije.

Reakcija prvog reda

Kinetička jednadžba prvog reda:

Dovođenjem jednadžbe u linearni oblik dobiva se jednadžba:

Konstanta brzine reakcije izračunava se kao tangenta nagiba ravne na vremensku os:

Pola zivota:

Reakcija drugog reda

Za reakcije drugog reda, kinetička jednadžba je sljedeća:

ili

U prvom slučaju, brzina reakcije određena je jednadžbom:

Linearni oblik jednadžbe:

Konstanta brzine reakcije jednaka je tangentu nagiba ravne na vremensku os:

U drugom slučaju, izraz za konstantu brzine reakcije izgledat će ovako:

Poluživot (za slučaj jednakih početnih koncentracija!):

Molekularnost reakcije

Molekularnost elementarne reakcije je broj čestica koje prema eksperimentalno utvrđenom reakcijskom mehanizmu sudjeluju u elementarnom činu kemijske interakcije.

Monomolekularne reakcije su reakcije u kojima dolazi do kemijske transformacije jedne molekule ( izomerizacija , disocijacija , itd.):

Bimolekularne reakcije su reakcije čiji se elementarni čin događa kada se dvije čestice sudaraju (identične ili različite):

Trimolekularne reakcije su reakcije čiji se elementarni čin odvija kada se tri čestice sudaraju:

Za elementarne reakcije koje se provode pri bliskim koncentracijama polaznih tvari, vrijednosti molekularnosti i redoslijed reakcije se podudaraju. Ne postoji jasno definiran odnos između pojmova molekularnosti i reda reakcije, budući da redoslijed reakcije karakterizira kinetičku jednadžbu reakcije, a molekularnost karakterizira reakcijski mehanizam.

Istodobni sudar više od tri molekule praktički je nemoguć. Veliki stehiometrijski koeficijenti u reakcijskoj jednadžbi (zbroj koeficijenata je veći od 3) ukazuju na složen reakcijski mehanizam.

Kataliza

Kataliza je proces promjene brzine kemijskih reakcija u prisutnosti tvari koje se nazivaju katalizatori. Katalitičke reakcije su reakcije koje se odvijaju u prisutnosti katalizatora .

Kataliza se naziva pozitivnom, u kojoj se brzina reakcije povećava, negativnom ( inhibicija ), u kojoj se smanjuje. Primjer pozitivne katalize je oksidacija amonijaka na platini u proizvodnji dušične kiseline . Primjer negativnog je smanjenje brzine korozije kada se unese u tekućinu u kojoj se koriste metal , natrijev nitrit , kromat i kalij dikromat .

Mnoge od najvažnijih kemijskih industrija, kao što su proizvodnja sumporne kiseline , amonijaka , dušične kiseline , sintetičke gume , niza polimera , itd., odvijaju se uz prisutnost katalizatora.

Kataliza u biokemiji

Enzimska kataliza je neraskidivo povezana sa životom organizama u flori i fauni . Mnoge vitalne kemijske reakcije u stanici (nešto poput deset tisuća) kontroliraju posebni organski katalizatori koji se nazivaju enzimi ili enzimi . Izrazu "poseban" ne treba pridavati veliku pozornost, jer je već poznato od čega su ti enzimi izgrađeni. Priroda je za to odabrala jedan građevinski materijal - aminokiseline i spojila ih u polipeptidne lance različitih duljina i u različitim slijedovima.

Ovo je takozvana primarna struktura enzima, gdje su R bočni ostaci, odnosno najvažnije funkcionalne skupine proteina , koje mogu djelovati kao aktivni centri enzima. Ove bočne skupine nose glavno opterećenje tijekom rada enzima, dok peptidni lanac ima ulogu potpornog kostura. Prema Pauling-Coreyjevom strukturnom modelu, smotana je u spiralu, koja je u svom normalnom stanju stabilizirana vodikovim vezama između kiselih i bazičnih centara:

Za neke enzime utvrđen je potpuni sastav aminokiselina i slijed njihovog rasporeda u lancu, kao i složena prostorna struktura. Ali to nam još uvijek vrlo često ne može pomoći da odgovorimo na dva glavna pitanja:

  1. Zašto su enzimi tako selektivni i ubrzavaju kemijske transformacije molekula samo vrlo specifične strukture (koju također znamo)?
  2. Kako enzim snižava energetsku barijeru , odnosno bira energetski povoljniji put, zbog kojeg se reakcije mogu odvijati na uobičajenim temperaturama?

Stroga selektivnost i velika brzina dvije su glavne značajke enzimske katalize koje je razlikuju od laboratorijske i industrijske katalize. Niti jedan od katalizatora koje je napravio čovjek (uz iznimku, možda, 2-hidroksipiridin) ne može se usporediti s enzimima u smislu snage i selektivnosti njihovog učinka na organske molekule.

Aktivnost enzima, kao i svakog drugog katalizatora, također ovisi o temperaturi: kako temperatura raste, povećava se i brzina enzimske reakcije. Istodobno se skreće pozornost na nagli pad aktivacijske energije E u usporedbi s nekatalitičkom reakcijom. Istina, to se ne događa uvijek. Postoje mnogi poznati slučajevi u kojima se brzina povećava zbog povećanja temperaturno neovisnog predeksponencijalnog faktora u Arrheniusovoj jednadžbi .

Vrste enzimskih reakcija

  • Upišite "ping-pong" - enzim prvo stupa u interakciju sa supstratom A, oduzimajući mu sve kemijske skupine i pretvarajući ga u odgovarajući proizvod. Supstrat B se zatim veže na enzim i prima te kemijske skupine. Primjer je reakcija prijenosa amino skupina s aminokiselina na keto kiseline : transaminacija .
  • Vrsta sekvencijalnih reakcija - supstrati A i B su sekvencijalno vezani za enzim, tvoreći "trostruki kompleks", nakon čega se provodi kataliza. Reakcijski produkti se također sekvencijalno cijepaju od enzima.
  • Vrsta nasumičnih interakcija - supstrati A i B su vezani za enzim bilo kojim redoslijedom, nasumično, a nakon katalize se također odcjepljuju.

Ravnoteža

Konstanta kemijske ravnoteže

Bilješke (uredi)

  1. Kemijska kinetika // Kemijska enciklopedija : u 5 svezaka / Ch. ur.: I. L. Knunyants (T. 1-3), N. S. Zefirov (T. 4-5). - M .: Sovjetska enciklopedija (T. 1-2); Velika ruska enciklopedija (T. 3-5), 1988-1998. - ISBN 5-85270-008-8 .
  2. Ershov Yu.A. Opća kemija Biofizička kemija Kemija biogenih elemenata. - Moskva: Viša škola.
  3. Yu.A. Eršov, V.A. Popkov, A.S. Berlyand, A.Z. Pisar. Opća kemija: biofizička kemija, kemija biogenih elemenata. - Izdanje 8, stereotipno. - Moskva: "Gimnazija", 2010.

Linkovi